永利yl23411官网登录赵斌教授实验室2013年10月8日在The Journal of Biological Chemistry杂志发表研究论文“Phosphorylation of angiomotin by Lats1/2 inhibits F-actin binding, cell migration and angiogenesis”，其中赵斌博士是本文通讯作者，硕士研究生代晓明是本文第一作者。
Hippo信号转导通路在器官大小调控、癌症发生、组织再生、以及干细胞的功能上发挥重要作用。该通路的核心部分是一个由Mst1/2和Lats1/2蛋白激酶组成的激酶链组成。激酶的生物学功能主要由底物决定，然而，除经典的YAP/TAZ转录辅激活因子以外，目前对Lats1/2下游底物的了解还非常少。
在本研究中，赵斌课题组发现Lats1/2激酶能够磷酸化angiomotin（AMOT）的HXRXXS保守基序。磷酸化后能够抑制AMOT与F-actin的直接结合，进而影响F-actin应力纤维与粘着斑的形成。进一步研究发现AMOT磷酸化以后，能够抑制血管内皮细胞的迁移，这与细胞骨架及细胞粘着在细胞迁移中的重要作用相吻合。发育过程中的血管生成依赖于细胞的迁移。体内研究表明AMOT磷酸化抑制斑马鱼的发育过程中的血管生成。
这一发现，鉴定出Hippo通路中新的下游底物AMOT，并且第一次报道了Hippo通路通过磷酸化AMOT调节血管的生成，扩展了对Hippo抑癌通路生理功能的认识。
